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Allgemeines
Immunglobuline sind Proteine, die dem „humoralen“ (flüssigen, nicht zellulären) Abwehrsystem des Körpers zugehören und die Funktion von Antikörpern ausüben. Sie lassen sich im Blut bestimmen und geben Auskunft über die Abwehrfunktion und die Aktivität der sie bildenden Plasmazellen. Immunglobuline fungieren als spezifische Antikörper und werden von B-Lymphozyten und Plasmazellen in Reaktion auf Antigene gebildet.
Gemeinsam ist allen Immunglobulinen die Struktur von miteinander (über Disulfid-Brücken) verbundenen schweren (langen, h = heavy) und leichten (kurzen, l = light) Polypeptidketten, die ein dem jeweiligen Antigen angepasstes variables Ende besitzen. Über dieses variable Ende können die Antikörper ihre Antigene erkennen und an sie binden. Dies ist eine Voraussetzung für deren Eliminierung ist. Bei der Bildung der Immunglobuline werden H- und L-Ketten in etwa gleichem Verhältnis produziert, sodass es keinen wesentlichen Überschuss von einem der Bestandteile gibt. Im Fall einer Entkopplung der Zellen aus dem Verbund, bei der sich eigenständige Klone unkontrolliert entwickeln, können die Bestandteile in nicht passendem Verhältnis gebildet werden. Meist werden die L-Ketten vermehrt gebildet. Es kommt zu einem Überschuss freier Leichtketten, die im Blut nachweisbar sind und auf eine monoklonale Gammopathie hinweisen.
Immunglobuline laufen in der Elektrophorese überwiegend im Gammaglobulin-Bereich.
Es lassen sich verschiedene Immunglobulinklassen unterscheiden: IgA, IgG, IgM, IgE, IgD.
Paraproteine
Wenn ein Plasmazellklon unkontrolliert Immunglobuline produziert, so fehlt ihnen in der Regel das auf ein Antigen zugeschnittenes Endstück; diese Proteine haben damit keine echte Antikörperfunktion. Sie werden als Paraproteine bezeichnet und kennzeichnen das myelodysplastische Syndrom, das Plasmozytom und den Morbus Waldenström.
Einzelne Immunglobuline
- Immunglobulin A, IgA: Es übt eine Funktion für das Abwehrsystem der Schleimhäute, so des Magendarmtrakts, aus. Die IgA laufen in der Elektrophorese den Gammaglobulinen etwas voraus und können bei ihrer Vermehrung zum Peak im Bereich der Beta-Globuline führen.
- Immunglobulin G, IgG: Es ist das quantitativ bedeutendste Immunglobulin des Bluts und hat Bedeutung als zirkulierender Antikörper gegen Bakterien, Viren und Toxine. Es kann die Plazentaschranke passieren und sorgt für die von der Mutter dem Kind mitgegebene Immunität in den ersten Lebenswochen. IgG persistieren monatelang. Gedächtniszellen können auch später noch zur Bildung spezifischer IgG in der Lage sein. So vermag eine Impfung zu einer Immunität über Jahre führen. Die IgG lassen sich in verschiedene Unterklassen unterteilen: IgG1, IgG2, IgG3, IgG4. IgG1 und 3 aktivieren besonders stark das Komplementsystem und vermitteln insbesondere die zelluläre Immunantwort. IgG4 haben bei IgG4-assoziierten Erkrankungen eine pathogenetische Bedeutung. Bei einer passiven Impfung (z. B. nach frischer Infektion mit Hepatitis B, Tollwut, Tetanus) werden IgG-Hyperimmunseren verwendet.
- Immunglobulin M, IgM: Es ist der erst erscheinende Antikörper und wird nach Antigenexposition (Infektion, Impfung) noch vor den IgG-Antikörpern im Blut nachweisbar. Es hat die Größe von 5 IgG-Molekülen. IgM laufen in der Elektrophorese kaum vom Auftragungsort weg, sodass eine IgM-Vermehrung (wie beim Morbus Waldenström) dort zu einem relativ scharfen Peak führt.
- Immunglobilin E, IgE: Es ist für die Aktivierung von Mastzellen bei allergischen Reaktionen von Bedeutung. (Siehe auch hier.)
- Immunglobulin D, IgD: Es übt eine Funktion bei der Entwicklung von B-Lymphozyten aus.